Molecula de hemoglobină — un proiect uluitor
Molecula de hemoglobină — un proiect uluitor
„Deşi respiraţia pare un proces simplu, această formă elementară de manifestare a vieţii îşi datorează existenţa interacţiunii dintre numeroasele tipuri de atomi ce se găsesc într-o moleculă extrem de complexă.“ (Max Perutz, care în 1962 a primit Premiul Nobel pentru studiile sale asupra moleculei de hemoglobină)
CE POATE fi mai firesc decât respiraţia? Majoritatea dintre noi o luăm ca pe ceva de la sine înţeles. Respiraţia însă nu ne-ar fi de niciun folos dacă nu ar exista hemoglobina, o capodoperă moleculară realizată de Creatorul nostru. Această moleculă care se află în fiecare dintre cele 30 de bilioane de globule roşii, sau hematii, ale corpului omenesc transportă oxigenul din plămâni la ţesuturi. Fără hemoglobină, viaţa noastră s-ar sfârşi în câteva clipe.
Cum reuşesc moleculele de hemoglobină să preia moleculele de oxigen, să le transporte în siguranţă şi apoi să le elibereze în ţesuturi, iar toate acestea exact la momentul potrivit? Ei bine, în acest proces sunt implicate câteva caracteristici uluitoare ale ingineriei moleculare.
„Taxiuri“ moleculare
Imaginaţi-vă că fiecare moleculă de hemoglobină este un taxi în miniatură, cu patru uşi şi patru locuri. Acest „taxi“ molecular nu are nevoie de un şofer, deoarece călătoreşte ca „pasager“ în interiorul unei hematii, un fel de container plin cu molecule de hemoglobină.
Călătoria moleculei de hemoglobină începe când globulele roşii ajung în alveolele pulmonare, adică la „aeroport“. În timp ce inspirăm, mulţimile de molecule de oxigen proaspăt sosite încep să-şi caute în mare grabă un mijloc de transport. Ele dau buzna în „containere“, în hematii. În acest moment, uşile taxiului-hemoglobină din fiecare hematie sunt închise. Nu după mult timp însă, o moleculă îndrăzneaţă de oxigen din mulţimea agitată reuşeşte să se strecoare într-un „taxi“ şi să ocupe un loc.
Acum se întâmplă ceva foarte interesant: Molecula de hemoglobină îşi schimbă forma. Odată cu pătrunderea primului „pasager“, toate cele patru „uşi“ se deschid automat, permiţându-le şi celorlalţi „pasageri“ să urce. Acest proces de tip cooperativ este atât de eficient încât, pe parcursul unei singure inspiraţii, se ocupă 95% dintre „locurile“ tuturor taxiurilor dintr-o hematie. Cele peste 250 de milioane de molecule de hemoglobină dintr-o singură globulă roşie pot transporta în total un miliard de molecule de oxigen! Cât ai clipi, hematia încărcată cu toate aceste „taxiuri“ porneşte la drum, grăbindu-se să transporte în timp util preţiosul oxigen la ţesuturi. Dar oare ce împiedică atomii de oxigen să coboare din „taxiuri“ înainte de a ajunge la destinaţie?
Moleculele de oxigen din fiecare moleculă de hemoglobină se fixează de atomii de fier, care le aşteaptă cu nerăbdare. Aţi observat probabil ce se întâmplă când fierul intră în contact cu oxigenul în prezenţa apei: are loc o reacţie în urma căreia rezultă oxidul de fier, sau rugina. Când fierul rugineşte, oxigenul rămâne blocat în cristalul de rugină. Cum reuşeşte atunci molecula de hemoglobină să lege şi să dezlege fierul şi oxigenul în mediul umed din interiorul hematiei, fără să rezulte rugină?
Hemoglobina la o privire mai atentă
Pentru a răspunde la această întrebare, să privim mai îndeaproape molecula de hemoglobină. Ea este alcătuită din circa 10 000 de atomi de hidrogen, carbon, azot, sulf şi oxigen, atent aranjaţi în jurul a doar patru atomi de fier. Dar de ce au nevoie de atât de mult sprijin cei patru atomi de fier?
Un motiv ar fi că ei au o sarcină electrică şi trebuie ţinuţi bine sub control. Atomii cu sarcină electrică, numiţi ioni, pot provoca mari daune în interiorul celulelor dacă scapă de sub control. De aceea, fiecare dintre cei patru ioni de fier este fixat în mijlocul unei plăcuţe rigide, protectoare. * În plus, cele patru plăcuţe sunt în aşa fel poziţionate în interiorul moleculei de hemoglobină, încât moleculele de oxigen să poată ajunge la ionii de fier fără a intra în contact cu moleculele de apă. Iar în absenţa apei, nu se pot forma cristale de rugină.
Fierul din molecula de hemoglobină nu se poate lega şi dezlega singur de oxigen. Totuşi, dacă cei patru ioni de fier nu ar exista, restul moleculei de hemoglobină nu ar putea transporta oxigenul. De fapt, transportul de oxigen prin sistemul circulator nu are loc decât după ce ionii de fier sunt perfect poziţionaţi în molecula de hemoglobină.
Cum e eliberat oxigenul
Odată ce o globulă roşie părăseşte artera şi pătrunde într-un capilar din ţesuturi, condiţiile din jur se schimbă. Aici e mai cald decât în plămâni, există mai puţin oxigen, iar aciditatea e mai mare din cauza dioxidului de carbon din
jurul hematiei. Toate aceste indicii le dictează moleculelor de hemoglobină, sau „taxiurilor“, să elibereze „pasagerii“, preţioasele molecule de oxigen.După ce moleculele de oxigen „coboară“ din molecula de hemoglobină, aceasta îşi schimbă din nou forma. Nu face altceva decât „să-şi închidă uşile“, lăsând oxigenul afară, unde e mare nevoie de el. Având uşile închise, nu există riscul ca hemoglobina să transporte înapoi în plămâni vreo moleculă rătăcită de oxigen. În schimb, pentru călătoria de întoarcere, ea va prelua alţi „pasageri“: dioxidul de carbon din ţesuturi.
Nu după mult timp, hematiile neoxigenate ajung din nou în plămâni, unde moleculele de hemoglobină eliberează dioxidul de carbon şi se reaprovizionează cu oxigen, atât de esenţial vieţii. Acest proces se repetă de mii de ori în cele 120 de zile cât trăieşte o hematie.
Evident, hemoglobina e o moleculă cu totul aparte, „o moleculă extrem de complexă“, cum se spunea în introducere. Cu certitudine, geniul şi meticulozitatea ce transpar din realizările de microinginerie ale Creatorului nostru ne lasă fără grai şi totodată ne sporesc recunoştinţa pentru darul vieţii.
[Notă de subsol]
^ par. 12 Această plăcuţă este o moleculă distinctă, numită hem. Deşi nu este de natură proteică, ea face parte din structura proteică a hemoglobinei.
[Chenarul/Tabelul de la pagina 28]
HEMOGLOBINA ŞI ALIMENTAŢIA
„Sânge sărac în fier“ înseamnă în realitate „sânge sărac în hemoglobină“. Fără cei patru ioni de fier ai moleculei de hemoglobină, ceilalţi 10 000 de atomi din moleculă nu ar avea niciun rost. De aceea, este vital să asimilăm suficient fier având o alimentaţie sănătoasă. Alături sunt prezentate câteva surse importante de fier.
În plus, trebuie să ţinem cont de trei sfaturi: 1. Să facem cu regularitate exerciţii fizice adecvate. 2. Să nu fumăm. 3. Să evităm fumatul pasiv. Dar de ce este fumul de ţigară atât de periculos?
Deoarece acest fum este încărcat cu monoxid de carbon, aceeaşi substanţă toxică prezentă în gazele de eşapament ale automobilelor. Monoxidul de carbon este cauza unor decese accidentale; unii chiar şi-au pus capăt vieţii inhalând acest gaz. Atomii de fier din hemoglobină au o afinitate de peste 200 de ori mai mare faţă de monoxidul de carbon decât faţă de oxigen. Ca urmare, fumul de ţigară intoxică rapid organismul, împiedicând absorbţia de oxigen.
[Tabelul]
ALIMENT PORŢIE/CANTITATE FIER (mg)
Germeni de grâu 100 g 9,1
Melasă 1 lingură 5
Tofu crud 1/2 cană 4
Ceafă de vită 100 g 3,7
Linte 1/2 cană 3,3
Piersici uscate 5 jumătăţi 2,6
Fasole boabe 1/2 cană 2,6
Năut 1/2 cană 2,4
Carne roşie de curcan 100 g 2,3
Broccoli 1 buchet mediu 2,1
Spanac crud 1 cană 0,8
[Diagrama/Ilustraţia de la pagina 26]
(Pentru modul în care textul apare în pagină, vezi publicaţia)
Structură proteică
Oxigen
Atom de fier
Hem
În plămâni, unde este oxigen din belşug, o moleculă de oxigen pătrunde în hemoglobină
După fixarea primei molecule de oxigen, schimbarea uşoară a formei hemoglobinei permite altor trei molecule de oxigen să se lege rapid
Hemoglobina transportă oxigenul din plămâni şi îl eliberează în ţesuturile corpului, unde e mare nevoie de el